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        研究揭示蛋白質內穩態在抗真菌肽工程化中的意義

        發布時間:2021/8/12 17:00:12編輯:Ma Liang
        已有1273人關注

          
          7月28日,Molecular Biology and Evolution在線發表了中國科學院動物研究所研究員朱順義團隊在抗真菌肽工程化改造領域的最新研究成果,研究論文題目為Evolution-Based Protein Engineering for Antifungal Peptide Improvement。該研究首次揭示蛋白質中一類氨基酸位點介導的內穩態可用于抗真菌肽的蛋白質工程改造。
          近年來,由于抗真菌藥物耐藥性的發展,開發基于多肽支架的新型抗真菌藥物已成為抗生素科學領域的新熱點。傳統的蛋白質工程技術,如定向分子進化、結構優化、計算機輔助的語言學模型(linguistic model)設計以及祖先序列重建等,雖然獲得一定成功,但是由于多肽內在的序列、結構和功能以及作用靶點的復雜性限制了其廣泛應用。
          為此,該研究首次提出并應用抗真菌肽的進化記錄(evolutionary record)信息實現對線蟲來源的抗真菌肽柯萊姆素5號(Cremycin-5)(Zhu & Gao, 2014. Nature Communications)的人工改造?蒲腥藛T利用并系同源基因(paralog)的功能分化特性結合定點丙氨酸掃描技術,篩選出一個活性增強的氨基酸位點;利用定點飽和突變技術,獲得一系列針對多個絲狀真菌和單細胞病原酵母(白色念珠菌)活性增強的突變體。研究發現,除了酸性氨基酸的保守性替代之外,其它幾乎所有非酸性氨基酸的替代均顯著提升了野生型肽的抗真菌活性。系統評估代表性突變體E15K的抗真菌治療潛能,證明其為新的抗真菌藥物的先導物;诖祟愇稽c突變效應的側鏈化學不依賴性以及突變體廣譜增強的抗菌活性,科研人員將其命名為“普遍可增強的活性調節位點”(Universally Enhanceable Activity-Modulating Site, UEAMS)。進一步研究發現,UEAMS的進化受到遺傳背景相關的上位性(epistasis)調節,用以維持蛋白質內穩態的均衡。人工定點突變此類位點的氨基酸打斷平衡可以顯著改進人類所需的分子性狀(如圖)。
          該研究首次利用進化記錄信息改進了多肽的抗真菌活性;發現了上位性調節的特定位點殘基的保守性在維持蛋白質內穩態方面的作用;揭示出此類位點在蛋白質進化和工程化界面的重要意義。研究工作得到國家自然科學基金項目的資助。
         

        微信號:ayiwangapp17

        (來源: 中國科學院科技產業網 )

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